Нобелевскую премию по химии 2017 – поделили на троих
Москва, 17:59, 04 Окт 2017, редакция FTimes.ru, автор Сергей Кузнецов.
Нобелевской премии по химии в 2017 году удостоены сразу трое: Жак Дубочет из Лозаннского университета, Иоахим Франк из Колумбийского университета и Ричард Хендерсон из Лаборатории молекулярной биологии MRC в Кембридже. Они получают приз за «Разработку криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ) для определения структуры биомолекул с высоким разрешением в растворе». Ученые поровну поделят приз в размере $ 1,11 млн.
В крио-ЭМ пучок электронов посылается через молекулярный образец, который был заморожен, как правило, с жидким этаном. Материал отклоняет электроны таким образом, чтобы исследователи могли определить структуру образца. Электронные пучки физически повреждают биомолекулы, но замороженная, «крио» часть крио-ЭМ, защищает их от повреждения электронами, а также препятствует их обезвоживанию в вакуумной камере электронного микроскопа.
Жак Дубочет, Йоахим Франк и Ричард Хендерсон
Структуры, полученные крио-ЭМ и другими структурными методами, имеют фундаментальное значение для понимания химии жизни и помогают ученым разрабатывать лекарства, объясняя, как они взаимодействуют с биомолекулами.
«Белки — это все живые существа — люди, растения, животные, бактерии», — говорит Эллисон А. Кэмпбелл, президент Американского химического общества. Сегодняшняя премия «подчеркивает роль, которую играет химия во всех аспектах нашей жизни. Понимание белков и химии этих белков — имеет решающее значение».
Традиционно ученые обращались к рентгеновской кристаллографии и спектроскопии ядерного магнитного резонанса (ЯМР) для получения биомолекулярных структур. Однако крио-ЭМ может обрабатывать некоторые структуры кристаллографии, где и ЯМР не поможет. Например, устраняется необходимость кристаллизации биомолекул, что требуется в рентгеновской кристаллографии и в некоторых случаях может быть чрезвычайно сложно выполнима.
Крио-ЭМ также может обрабатывать гораздо более крупные структуры, чем это возможно с помощью ЯМР или даже рентгеновской кристаллографии. Метод может структурно анализировать объекты, возможно, в 100 раз превышающие кристаллографию, включая целые вирусы и даже замороженные клетки.
Хендерсон заложил основы для крио-ЭМ, когда в 1975 году он использовал электронную микроскопию для определения трехмерной модели бактериородопсина путем усреднения нескольких изображений, полученных со слабыми пучками электронов. Это исследование показало, что электронная микроскопия может получить изображения, детализированные как те, которые определены рентгеновской кристаллографией, которая в то время была методом с более высоким разрешением. В течение следующего десятилетия Франк разработал технологию обработки изображений для преобразования обычных изображений двумерной электронной микроскопии в трехмерные структуры. Хендерсон также помог продвинуть методы обработки изображений.
В начале 1980-х годов Дубочет разработал методы быстрого замораживания биомолекулярных образцов, чтобы они были защищены от разрушающих электронов и оставались гидратированными даже в вакууме, сохраняя при этом свои молекулярные формы. К 1990 году технология настолько улучшилась, что Хендерсон смог получить первую структуру крио-ЭМ с атомным разрешением. Его мишень, бактериородопсин, имеет хорошо упорядоченную структуру, которая позволяет достичь большего разрешения, чем это было бы со многими другими биомолекулами.
В последнее десятилетие успехи в области технологии обнаружения электронов, в частности, разработка детекторов прямых электронов, значительно улучшили возможности разрешения крио-ЭМ. Прямоэлектронные детекторы, которые теперь доступны в продаже, наряду с другими недавними улучшениями в обработке данных,
«вызвали огромную революцию в отношении качества данных крио-EM», — говорит Батчер. «Теперь это означает, что мы можем восстановить всю информацию и перейти к атомному разрешению, что и делают кристаллографы. Но мы можем сделать это без необходимости создавать кристаллы, а кристаллы — это боль».
